spfpХранение и переработка сельхозсырьяStorage and Processing of Farm Products2072-96692658-767XРОСБИОТЕХ10.36107/spfp.2021.213spfp-213Research ArticleБИОТЕХНОЛОГИЧЕСКИЕ И МИКРОБИОЛОГИЧЕСКИЕ АСПЕКТЫBIOTECHNOLOGICAL AND MICROBIOLOGICAL ASPECTSИнгибирование липолитической активности в модельных пищевых системахInhibition of lipolytic activity in model food systemshttps://orcid.org/0000-0003-2916-5290ЛаврухинМихаил АлександровичLavrukhinMikhail A.mikh.lavrukhin@gmail.comhttps://orcid.org/0000-0003-2436-4100РуденкоОксана СергеевнаRudenkoOksana S.oxana0910@mail.ruhttps://orcid.org/0000-0003-3322-9621КондратьевНиколай БорисовичKondratyevNikolay B.conditerpromnbk@mail.ruhttps://orcid.org/0000-0002-6994-8524БаженоваАлла ЕвгеньевнаBazhenovaAlla E.bajenova.a@mail.ruhttps://orcid.org/0000-0002-1316-259XОсиповМаксим ВладимировичOsipovMaxim V.maxvosipov@yandex.ruВНИИКП – филиал ФГБНУ «ФНЦ пищевых систем им. В.М. Горбатова» РАНРоссияAll-Russian Scientific Research Institute of the Confectionery IndustryRussian Federation202120072021027585Copyright © Лаврухин М.А., Руденко О.С., Кондратьев Н.Б., Баженова А.Е., Осипов М.В., 20212021Лаврухин М.А., Руденко О.С., Кондратьев Н.Б., Баженова А.Е., Осипов М.В.Lavrukhin M.A., Rudenko O.S., Kondratyev N.B., Bazhenova A.E., Osipov M.V.Данная работа распространяется под лицензией Creative Commons Attribution 4.0.This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 License.https://www.spfp-mgupp.ru/jour/article/view/213

Липолитическая порча пищевых изделий часто становится причиной брака готовых кондитерских изделий. Это связано с несколькими основными факторами - использованием глазурей с заменителями масла какао лауринового типа и требованиями к пищевой продукции по увеличению сроков годности. При использовании заменителей масла какао лауринового типа может возникать органолептическая порча в процессе хранения кондитерских изделий, которая выражается в возникновении постороннего запаха, мыльного привкуса, прогорклого вкуса и т.д. Данные явления обусловлены гидролитическими процессами разложения жира, входящего в состав глазированных кондитерских изделий, под воздействием липолитических ферментов. Такие ферменты (КФ 3.1.1.3) обладают субстратной специфичностью по отношению к жирам. Целью работы было исследование возможных путей ингибирования липазы в модельных пищевых системах. Изучено влияние широко используемых в пищевой промышленности органических кислот, студнеобразователей и ионов металлов на липолитическую активность в модельных пищевых системах. Изменение активности липазы из поджелудочной железы свиньи в модельных образцах определяли методом, основанным на окислении индоксилацетата. Подтверждено, что при концентрации лимонной кислоты 0,5 моль/л и более происходит практически полное ингибирование липолитической активности. При использовании концентрации лимонной кислоты 0,15 моль/л выявлено подавление липолитической активности на 10% относительно контрольного образца. Установлено, что агар-агар, а также ионы кальция значительным образом увеличивают липолитическую активность. Полученные результаты способствуют разработке рецептур глазированных кондитерских изделий, содержащих жиры лауринового типа, с пониженным риском липолитической порчи и увеличенным сроком годности. 

Lipolytic spoilage of food products is increasingly becoming the reason for the rejection of confectionery products. This is due to several major factors - the use of lauric-type cocoa butter substitutes and food requirements of increasing shelf life. The use of lauric-type cocoa butter substitutes may lead to organoleptic during the storage of confectionery products, which is expressed in the appearance of an off-odor, soapy taste, rancid taste, etc. These phenomena are caused by the hydrolytic processes of decomposition of products fats, which occurs under the influence of the lipase enzyme.These enzymes (EC 3.1.1.3) have substrate specificity for fats. The aim of this work was to study possible ways of lipase inhibition in model food systems. The effect on lipolytic activity in model food systems of widely used in the food industry organic acids, gelling agents and metal ions has been studied. The change in lipase activity from porcine pancreas in model samples was determined by a method based on the oxidation of indoxyl acetate. It was confirmed that an almost complete inhibition of lipolytic activity occurs at a citric acid concentration of 0.5 mol/l or more. When using a citric acid concentration of 0.15 mol / l, a suppression of lipolytic activity by 10% relative to the control sample was revealed. It was found that agar-agar, as well as calcium ions, significantly increase lipolytic activity. The results obtained contribute to the development of glazed confectionery formulations containing lauric fats, with a reduced risk of lipolytic spoilage and an increased shelf life.

кондитерские изделиялипазалиполитическая активностьиндоксилацетатколориметрияконсервантыстуднеобразователиионы кальцияconfectionerylipaselipolytic activityindoxyl acetatecolorimetrypreservativesgelling agentscalcium ionsReferencesПестерев, М. А., Баженова, А. Е., & Руденко, О. С. (2019). Влияние скорости влагопереноса на изменение активности липазы в глазированных мучных кондитерских изделий. В Сборник научных трудов XIII Международной научно-практической конференции молодых ученых и специалистов организаций в сфере сельскохозяйственных наук (с. 256-262). Углич: ВНИИМС – филиал ФГБНУ «Федеральный научный центр пищевых систем им. В.М. Горбатова» РАН.Ado M.A., Abas F., Mohammed A.S., Ghazali H.M. Anti- and pro-lipase activity of selected medicinal, herbal and aquatic plants, and structure elucidation of an anti-lipase compound // Molecules. 2013. Vol. 18(12). P. 14651–14669. https://doi.org/10.3390/molecules181214651Иванушко, Л. С., Кругловой, Г. И., Морозовой, И. И., Серика, А. П., & Якубовича, Е. И. (Ред.) (1974). Рецептуры на мармелад, пастилу и зефир. М.: Пищевая Промышленность.Almeida R. V., Alquéres S. M. C., Larentis A. L., et al. Cloning, expression, partial characterization and structural modeling of a novel esterase from Pyrococcus furiosus // Enzyme and Microbial Technology. 2006. Vol. 39(5). P. 1128–1136. https://doi.org/10.1016/j.enzmictec.2006.02.021Руденко, О. С., Кондратьев, Н. Б., Пестерев, М. А., Баженова, А. Е., & Линовская, Н. В. (2019). Взаимосвязь активности липазы и скорости влагопереноса в пряниках, глазированных кондитерской глазурью на основе жиров лауринового типа. Вестник ВГУИТ, 81(4), 62-70. https://doi.org/10.20914/2310-1202-2019-4-62-70Birari, R. B., Bhutani, K. K. Pancreatic lipase inhibitors from natural sources: unexplored potential // Drug Discovery Today. 2007. Vol. 12(19-20). P. 879–889. https://doi.org/10.1016/j.drudis.2007.07.024Скокан, Л. Е., Руденко, О. С., Осипов, М. В., Кондратьев, Н. Б., & Парашина, Ф. И. (2015). Липаза как один из факторов конкурентоспособности кондитерских изделий. Кондитерское производство, 4, 19-21.Bustanji Y., Mohammad M., Hudaib M. Screening of some medicinal plants for their pancreatic lipase inhibitory potential // Jordan Journal of Pharmaceutical Sciences. 2011. Vol. 4(2). P. 81–88.Ado, M. A., Abas, F., Mohammed, A. S., & Ghazali, H. M. (2013). Anti- and pro-lipase activity of selected medicinal, herbal and aquatic plants, and structure elucidation of an anti-lipase compound. Molecules, 18(12), 14651-14669. https://doi.org/10.3390/molecules181214651Chahinian H., Vanot G., Ibrik A., Rugani N., Sarda L., Comeau L.C. Production of extracellular lipases by Penicillium cyclopium purification and characterization of a partial acylglycerol lipase // Biosci. Biotechnol. Biochem. 2000. Vol. 64. P. 215-222. https://doi.org/10.1271/bbb.64.215Almeida, R. V., Alquéres, S. M. C., Larentis, A. L., Rössle, S. C., Cardoso, A. M., Almeida, W. I., Bisch, P. M., Alves, T. L. M., & Martins, O. B. (2006). Cloning, expression, partial characterization and structural modeling of a novel esterase from Pyrococcus furiosus. Enzyme and Microbial Technology, 39(5), 1128-1136. https://doi.org/10.1016/j.enzmictec.2006.02.021Contesini F.J. et al. Aspergillus Lipases: Biotechnological and Industrial Application. In: Mérillon JM., Ramawat K. (eds) Fungal Metabolites. Reference Series in Phytochemistry. Springer, Cham. 2017. P. 639-666. https://doi.org/10.1007/978-3-319-25001-4_17Birari, R. B., & Bhutani, K. K. (2007). Pancreatic lipase inhibitors from natural sources: unexplored potential. Drug Discovery Today, 12(19-20), 879-889. https://doi.org/10.1016/j.drudis.2007.07.024Ferreira A.N., Ribeiro D.D.S., Santana R.A., Felix A.C.S., Alvarez L.D.G., Lima E.O., De Freitas J.S., Valasques Junior G.L., Franco M., Nascimento Junior B.B. Production of lipase from Penicillium sp. using waste oils and Nopalea cochenillifera // Chemical Engineering Communications. 2017. Vol. 204(10). P. 1167-1173. https://doi.org/10.1080/00986445.2017.1347567Bustanji, Y., Mohammad, M., Hudaib, M., Tawaha, K. A., Almasri, I. M., Alkhatib, H. S., Issa, A., & Alali, F. (2011). Screening of some medicinal plants for their pancreatic lipase inhibitory potential. Jordan Journal of Pharmaceutical Sciences, 4(2), 81-88.Guerrand D. Lipases industrial applications: focus on food and agroindustries //Chahinian, H., Vanot, G., Ibrik, A., Rugani, N., Sarda, L., & Comeau, L.-C. (2000). Production of extracellular lipases by Penicillium cyclopium purification and characterization of a partial acylglycerol lipase. Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry, 64(2), 215-222. https://doi.org/10.1271/bbb.64.215OCL. 2017. Volume 24(4). P. 1-7. https://doi.org/10.1051/ocl/2017031Contesini, F. J., Calzado, F., Madeira Jr., J. V., Rubio, M. V., Zubieta, M. P., de Melo, R. R., & Gonçalves, T. A. (2017). Aspergillus lipases: Biotechnological and industrial application. In: J. M. Mérillon, K. G. Ramawat (Eds.) Fungal Metabolites. Reference Series in Phytochemistry (pp. 639-666). Springer, Cham. https://doi.org/10.1007/978-3-319-25001-4_17Hasan F., Shah A., Hameed A. Industrial applications of microbial lipases // Enzyme Microb. Technol. 2006. Vol. 39(2). P. 235-251. https://doi.org/10.1016/j.enzmictec.2005.10.016Ferreira, A. N., Ribeiro, D. D. S., Santana, R. A., Felix, A. C. S., Alvarez, L. D. G., de Oliveira Lima, E., de Freitas, J. S., Valasques Junior, G. L., Franco, M., & do Nascimento Junior, B. B. (2017). Production of lipase from Penicillium sp. using waste oils and Nopalea cochenillifera. Chemical Engineering Communications, 204(10), 1167-1173. https://doi.org/10.1080/00986445.2017.1347567Hasan F., Shah A., Hameed A. Methods for detection and characterization of lipases: A comprehensive review // Biotechnol. Adv. 2009. Vol. 27. P. 782-798. https://doi.org/10.1016/j.biotechadv.2009.06.001Guerrand, D. (2017). Lipases industrial applications: focus on food and agroindustries. Oilseeds and Fats, Crops and Lipids, 24(4), 1-7. https://doi.org/10.1051/ocl/2017031Houde A., Kademi A., Leblanc D. Lipases and their industrial applications. An overview // Appl. Biochem. Biotechnol. 2004. Vol. 118. P. 155-170. https://doi.org/10.1385/ABAB:118:1-3:155Hasan, F., Shah, A., & Hameed, A. (2006). Industrial applications of microbial lipases. Enzyme and Microbial Technology, 39(2), 235-251. https://doi.org/10.1016/j.enzmictec.2005.10.016Kashmiri M.A., Adnan A., Butt B.W. Production, purification and partial characterization of lipase from Trichoderma viride // African J. Biotechnol. 2006. Vol. 5. P. 878-882.Hasan, F., Shah, A. A., & Hameed, A. (2009). Methods for detection and characterization of lipases: A comprehensive review. Biotechnology Advances, 27(6), 782-798. https://doi.org/10.1016/j.biotechadv.2009.06.001Khan F.I., Lan D., Durrani R., Huan W., Zhao Z., Wang Y. The Lid Domain in Lipases: Structural and Functional Determinant of Enzymatic Properties // Front. Bioeng. Biotechnol. 2017. Vol. 5. 16 p. https://doi.org/10.3389/fbioe.2017.00016Houde, A., Kademi, A., & Leblanc, D. (2004). Lipases and their industrial applications. An overview. Applied Biochemistry and Biotechnology, 118, 155-170. https://doi.org/10.1385/ABAB:118:1-3:155Kumar A., Mukhia S., Kumar N., Acharya V., Kumar S., Kumar R. A Broad Temperature Active Lipase Purified From a Psychrotrophic Bacterium of Sikkim Himalaya With Potential Application in Detergent Formulation // Front. Bioeng. Biotechnol. 2020. Vol. 8(642). P. 1-16. https://doi.org/10.3389/fbioe.2020.00642Kashmiri, M. A., Adnan, A., & Butt, B.W. (2006). Production, purification and partial characterization of lipase from Trichoderma viride. African Journal of Biotechnology, 5(10), 878-882. https://doi.org/10.4314/ajb.v5i10.42916Pesterev M.A., Bazhenova A.Y., Rudenko O.S. Vliyaniye skorosti vlagoperenosa na izmeneniye aktivnosti lipazy v glazirovannykh muchnykh konditerskikh izdeliy // Sbornik nauchnykh trudov XIII Mezhdunarodnoy nauchno-prakticheskoy konferentsii molodykh uchenykh i spetsialistov organizatsiy v sfere sel'skokhozyaystvennykh nauk / VNIIMS – filial FGBNU «Federal'nyy nauchnyy tsentr pishchevykh sistem im. V.M. Gorbatova» RAN, 29–30 oct. 2019. Uglich, 2019. P. 256-262.Khan, F. I., Lan, D., Durrani, R., Huan, W., Zhao, Z., & Wang, Y. (2017). The lid domain in lipases: Structural and functional determinant of enzymatic properties. Frontiers in Bioengineering and Biotechnology, 5(16), 1-16. https://doi.org/10.3389/fbioe.2017.00016Printseva A.A., Sharova N.Yu., Vybornova T.V. Research of invertase activity when changing the parameters of the fermentation process sugar-mineral medium and hydrolysate of starch by the micromycete Aspergillus Niger // Food systems. 2018. Vol. 1. P. 19-23. https://doi.org/10.21323/2618-9771-2018-1-1-19-23Kumar, A., Mukhia, S., Kumar, N., Acharya, V., Kumar, S., & Kumar, R. (2020). A broad temperature active lipase purified from a psychrotrophic bacterium of sikkim himalaya with potential application in detergent formulation. Frontiers in Bioengineering and Biotechnology, 8(642), 1-16. https://doi.org/10.3389/fbioe.2020.00642Retseptury na marmelad, pastilu i zefir / Eds: L.S. Ivanushko, G.I. Kruglovoy, I.I. Morozovoy, A.P. Serika, Y.I. Yakubovicha. M.: Pishchevaya Promyshlennost', 1974. 209 p.Printseva, A. A., Sharova, N. Yu., & Vybornova, T. V. (2018). Research of invertase activity when changing the parameters of the fermentation process sugar-mineral medium and hydrolysate of starch by the micromycete Aspergillus Niger. Food systems, 1(1), 19-23. https://doi.org/10.21323/2618-9771-2018-1-1-19-23Rudenko O.S., Kondratiev N.B., Pesterev M.A., Bazhenova A.Y., Linovskaya N.V. Vzaimosvyaz' aktivnosti lipazy i skorosti vlagoperenosa v pryanikakh, glazirovannykh konditerskoy glazur'yu na osnove zhirov laurinovogo tipa // Vestnik VGUIT. 2019. T. 81(4). P. 62-70. https://doi.org/10.20914/2310-1202-2019-4-62-70Shamel, M. M., Ramachandran, K. B., & Hasan, M. (2005). Operational stability of lipase enzyme: Effect of temperature and shear. Asia-Pacific Journal of Chemical Engineering, 13(5-6), 599-604. https://doi.org/10.1002/apj.5500130509Shamel M.M., Ramachandran K.B., Hasan M. Operational Stability of Lipase Enzyme: Effect of Temperature and Shear // Dev. Chem. Eng. Mineral Process. 2005. Vol. 13(5/6). P. 599-604.Talbot, G. (2014). Fats for chocolate and sugar confectionery. In: K. K. Rajah (Ed.) Fats in food technology (pp. 153-184, 2nd ed.). Wiley Blackwell, West Sussex. https://doi.org/10.1002/9781118788745.ch5Skokan L.Y., Rudenko O.S., Osipov M.V., Kondratiev N.B., Parashina F.I. Lipaza kak odin iz faktorov konkurentosposobnosti konditerskikh izdeliy // Konditerskoye proizvodstvo. 2015. T. 4. P. 19-21.Toma, A., Makonnen, E., Mekonnen, Y., Debella, A., & Addisakwattana, S. (2014). Intestinal alpha-glucosidase and some pancreatic enzymes inhibitory effect of hydroalcholic extract of Moringa stenopetala leaves. BMC Complementary and Alternative Medicine, 14(180), 5. https://doi.org/10.1186/1472-6882-14-180Tablitsy khimicheskogo sostava i kaloriynosti rossiyskikh produktov pitaniya: Spravochnik / Eds: I.M. Skurikhin, V.A. Tutel'yan. M.: DeLi print, 2007. 275 p.Vardanega, R., Remonatto, D., Arbter, F., Polloni, A., Rigo, E., Ninow, J. L., Treichel, H., de Oliveira D., & di Luccio, M. (2010). A systematic study on extraction of lipase obtained by solid-state fermentation of soybean meal by a newly isolated strain of Penicillium sp. Food and Bioprocess Technology, 3(3), 461-465. https://doi.org/10.1007/s11947-009-0224-9Talbot G. Fats for chocolate and sugar confectionery. In: K.K. Rajah (Ed.) Fats in food technology (2nd ed.). Wiley Blackwell, West Sussex, UK. 2014. P. 153-184. https://doi.org/10.1002/9781118923597.ch7Wang, Y., Ma, R., Li, S., Gong, M., Yao, B., Bai, Y., & Gu, J. (2018). An alkaline and surfactant-tolerant lipase from Trichoderma lentiforme ACCC30425 with high application potential in the detergent industry. AMB Express, 8(95), 1-11. https://doi.org/10.1186/s13568-018-0618-zToma A., Makonnen E., Mekonnen Y., Debella A., Addisakwattana S. Intestinal alpha-glucosidase and some pancreatic enzymes inhibitory effect of hydroalcholic extract of Moringa stenopetala leaves // BMC Complementary and Alternative Medicine. 2014. Vol. 14(180). P. 5 https://doi.org/10.1186/1472-6882-14-180Winkler, F. K., D’Arcy, A., & Hunziker, W. (1990). Structure of human pancreatic lipase. Nature, 343, 771-774. https://doi.org/10.1038/343771a0Vardanega R., Remonatto D., Arbter F., Polloni A., Rigo E., Ninow L.N., Treichel H., Oliveira D., Luccio M. A systematic study on extraction of lipase obtained by solid-state fermentation of soybean meal by a newly isolated strain of Penicillium sp. // Food Process. Technol. 2010. Vol. 3. P. 461-465.Yu, X.-W., Xu, Y., & Xiao, R. (2016). Lipases from the genus Rhizopus: Characteristics, expression, protein engineering and application. Progress in Lipid Research, 64, 57-68. https://doi.org/10.1016/j.plipres.2016.08.001Wang Y., Ma R., Li S., Gong M., Yao B., Bai Y., Gu J. An alkaline and surfactant-tolerant lipase from Trichoderma lentiforme ACCC30425 with high application potential in the detergent industry // AMB Express. 2018. Vol. 8(95). P. 1-11. https://doi.org/10.1186/s13568-018-0618-zWinkler F.K., Arcy, A.D. Hunziker W. Structure of human pancreatic lipase // Nature. 1990. Vol. 343. P. 771-774. https://doi.org/10.1038/343771a0Winkler F.K., Arcy, A.D. Hunziker W. Structure of human pancreatic lipase // Nature. 1990. Vol. 343. P. 771-774. https://doi.org/10.1038/343771a0Yu X., Xu Y., Xiao R. Lipases from the genus Rhizopus: characteristics, expression, protein engineering and application // Prog. Lipid. Res. 2016. Vol. 64. P. 57–68. https://doi.org/10.1016/j.plipres.2016.08.001Yu X., Xu Y., Xiao R. Lipases from the genus Rhizopus: characteristics, expression, protein engineering and application // Prog. Lipid. Res. 2016. Vol. 64. P. 57–68. https://doi.org/10.1016/j.plipres.2016.08.001

The authors declare that there are no conflicts of interest present.