Влияние температурного воздействия на концентрацию лактоферрина в коровьем молоке
https://doi.org/10.36107/spfp.2020.333
Аннотация
Объектом настоящего исследования являлся сывороточный протеин лактоферрин (ЛФ), который обладает защитными функциями и признан важным компонентом врожденного иммунитета организма. Этот белок проявляет антимикробные, противовирусные свойства, регулирует воспалительный процесс и участвует в активации иммунных клеток. ЛФ определяется в различных биологических жидкостях, но большая его концентрация показана в молозиве и молоке в составе сывороточных белков. Целью настоящей работы является выделение ЛФ из нативного (сырого) и термически обработанного молока для установления влияния температурных режимов на концентрацию этого белка. Объекты исследования: лактоферрин; сырое термически необработанное молоко, полученное из индивидуального хозяйства; пастеризованное молоко. Лактоферрин выделяли из обезжиренного молока с помощью ионообменной хроматографии. Анализы образцов ЛФ проводили методом ВЭЖХ. Концентрацию белка, выделенного из молока, определяли колориметрическим методом по Брэдфорд. Установили, что в молоке, пастеризованном при температуре (78±2)°С с выдержкой 20 сек., концентрация ЛФ, в сравнении с нативным молоком, снижалась до 29,1%. При температурном воздействии (92±1)°С с выдержкой 2 мин. концентрация ЛФ составляла менее 1% от концентрации ЛФ в нативном молоке. Очевидно, что снижение температуры пастеризации молока ниже 78°С будет способствовать большему сохранению сывороточного белка ЛФ, однако при этом потребуется длительная временная выдержка, которая приведёт к изменению физико-химических показателей молока. В связи с высокой термолабильностью сывороточного белка, целесообразно рассмотреть технологии деконтаминации молока без применения высоких температур.
Об авторах
Г. А. ДонскаяРоссия
Донская Галина Андреевна
115093, Москва, ул. Люсиновская, д.35, корп.7
И. В. Чумакова
Россия
Чумакова Ирина Валерьевна
115093, Москва, ул. Люсиновская, д.35, корп.7
Список литературы
1. Acафов В.А., Танькова Н.Л., Искакова Е.Л., Харитонов В.Д., Курченко В.П., Головач Т.Н. Некоторые аспекты регулирования микробиологического состава молозива // Пищевая индустрия. 2019. № 4(42). С. 20–25. https://doi.org/10.24411/9999-008A-2019-10015
2. Зобкова З.С., Мишина А.В. Наночастицы лактоферрина в производстве функциональных молочных продуктов // Хранение и переработка с/х сырья. 2009. № 12. С. 49–52.
3. Зобкова З.С., Мишина А.В., Бегунова А.В. Антимикробные свойства лактоферрина // Молочная промышленность. 2007. № 10. с. 60.
4. Зобкова З.С., Мишина А.В., Бегунова А.В. О бифидогенных свойствах лактоферрина // Молочная промышленность. 2008. № 7. С. 64–65.
5. Зобкова З.С., Мишина А.В., Смолянинов В.В., Шехватова Г.В. Технология экстрагирования лактоферрина из сырого молока // Молочная промышленность. 2009. № 12. с. 21–22.
6. Зобкова З.С., Федотова, О. Б., Фурсова Т.П., Зенина Д.В., Гаврилина А.Д., Шелагинова И.Р. Исследование антибактериальных свойств лактоферрина в сметане // Научное обеспечение молочной промышленности: сборник трудов. М.: ФГБНУ «ВНИМИ», Издательство «Франтера», 2016. С. 91–100.
7. Комолова Г.С., Тихомирова Н.С., Ионова И.И., Комолов С.А. Лактоферрин коровьего молока // Молочная промышленность. 2011. № 7. С. 70–71.
8. Костевич В.А., Соколов А.В., Захарова Е.Т., Васильев В.Б. Анализ содержания и насыщенности железом и медью лактоферрина в молоке у женщин с первого дня и до 5 лет лактации // Медицинский академический журнал. 2014. T. 14, ч. 1. С. 80–86.
9. Титов Е.И., Тихомирова Н.А., Ионова И.И. Выделение и изучение железосвязывающей способности лактоферрина коровьего молока // Вопросы питания. 2019. Т. 88, № 1. С. 91–95. https://doi.org/10.24411/0042-8833-2019-10011
10. Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding // Analytical Biochemistry. 1976. Vol. 72, issues 1–2. P. 248–254. https://doi.org/10.1006/abio.1976.9999
11. Brick T., Ege M., Boeren S., Bock, A., von Mutius E., Vervont J., Hettinga K. Effect of processing intensity on immunologically active bovine milk serum proteins // Nutrients. 2017. Vol. 9, issue 9. P. 1–14. https://doi.org/10.3390/nu9090963
12. Chow L.M., Subbaraman L.N., Sheardown H. Kinetics of in vitro Lactoferrin deposition on Silicone hydrogel and FDA group II and group IV hydrogel contact lens materials // Journal of Biomaterials Science, Polymer Edition. 2009. Vol. 20, issue 1. P. 71–82. https://doi.org/10.1163/156856208X393509
13. Dissanayake, Ramchandran M., Donkor L., Vasiljevic O.T. Denaturation of whey proteins as function of heat, Ph and protein concentration // International Dairy Journal. 2013. Vol. 31, issue 2. P. 93–99. https://doi.org/10.1016/j.idairyj.2013.02.002
14. Donovan S. Role of human milk components in gastrointestinal development: Current knowledge and future needs // The Journal of Pediatrics. 2006. Vol. 149, issue 5. P. 49–61. https://doi.org/10.1016/j.jpeds.2006.06.052
15. Dritsakou K., Liosis G., Valsami G., Polychronopoulos E., Skouroliakou M. Improved outcomes of feeding low birth weight infants with predominantly raw human milk versus donor banked milk and formula // Journal of Maternal-Fetal & Neonatal Medicine. 2016. Vol. 29, issue 7. P. 1131–1138. https://doi.org/10.3109/14767058.2015.1038232
16. Fang B., Zhang M., Jiang T., Guo H., Zheng F. Bovine Lactoferrin binds oleic acid to form an antitumor complex similar to hamlet //Biochimica et Biophysica Acta (BBA) – Molecular and Cell Biology of Lipids. 2014. Vol. 1841, issue 4. P. 535– 543. https://doi.org/10.1016/j.bbalip.2013.12.008
17. Gonzales-Chavez S.A., Arevalo-Gallegos S., RasconGruz Q. Lactoferrin structure, function and application // International Journal of Antimicrobial Agents. 2009. Vol. 33, issue 4. P. 301.e1–301.e8. https://doi.org/10.1016/j.ijantimicag.2008.07.020
18. Jenssen H., Hancock R. Antimicrobial properties of Lactoferrin // Biochimie. 2009. Vol. 91, issue 1. P. 19–29. https://doi.org/10.1016/j.biochi.2008.05.015
19. Kong Y. Y., Liu M., Di W., Wang C., Du M., Zhang L. W. Purification and identification of lactoferrin from bovine milk // Advanced Materials Research. 2012. Vol. 524–527. P. 2290–2293. https://doi.org/10.4028/www.scientific.net/AMR.524-527.2290
20. Lorget F., Clough J., Oliveira M., Daury M., Sabokbar A., Offord E. Lactoferrin reduces in vitro osteoclast differentiation and resorbing activity // Biochemical and Biophysical Research Communications. 2002. Vol. 296, issue 2. P. 261–266. https://doi.org/10.1016/s0006-291x(02)00849-5
21. Loss G., Depner M., Ulfman L.H., van Neerven R.J., Hose A.J. Consumption of unprocessed cow´s milk protects infants from common respiratory infections // Journal of Allergy Clinical Immunology. 2015. Vol. 135, issue 1. P. 56–62. https://doi.org/10.1016/j.jaci.2014.08.044
22. Lupetti A., Paulusma-Annema A., Welling M. M., Dogterom-Ballering H., Brouwer C. P., Senesi S., Van Dissel J.P., Nibbering P.H. Synergistic activity of the n-terminal peptide of human lactoferrin and fluconazole against Candida species // Antimicrobial Agents and Chemotherapy. 2003. Vol. 47, issue 1. P. 262–267. https://doi.org/10.1128/aac.47.1.262–267.2003
23. Paesano R., Pacifici E., Benedetti S., Berlutti F., Frioni A., Polimeni A., Valenti P. Safety and efficacy of Lactoferrin versus ferrous sulphate in curing Iron deficiency and iron deficiency anaemia in hereditary thrombophilia pregnant women: An interventional study // BioMetals. 2014. Vol. 27, issue 5. P. 999–1006. https://doi.org/10.1007/s10534-014-9723-x
24. Panopoulos, G. Moatsou, C., Psychogyiopoulou C., Moschopoulou E. Microfiltration of ovine and bovine Milk: Effect on microbial counts and biochemical characteristics // Food. 2020. Vol. 9, issue 3. P. 284– 294. https://doi.org/10.3390/foods9030284
25. Pierce A., Legrand D. Lactoferrin: A Multifunctional Protein // Medecine Sciences. 2009. Vol. 25, issue 4. P. 361–369. https://doi.org/10.1051/medsci/2009254361
26. Rashmi K., Warrier A. Non-thermal processing of dairy foods // Dairy Processing: Advanced Research to Applications / J. Minj, V. Sudhakaran, A. Kumari. Singapore: Springer, 2020. P. 25–49. https://doi.org/10.1007/978-981-15-2608-4_2
27. Rynne N., Beresford T., Kelly A., Guinnee T. Effect of milk pasteurization temperature and in situ whey protein denaturation on the composition, texture and heat-induced functionality of half-fat cheddar cheese // International Dairy Journal. 2004. Vol. 14, issue 11. P. 989–1001. https://doi.org/10.1016/j.idairyj.2004.03.010
28. Sachdeva A., Nagpal J. Meta-analysis: efficacy of bovine lactoferrin in Helicobacter pylori eradication // Alimentary Pharmacology and Therapeutics. 2009. Vol. 29, issue 7. P. 720–730. https://doi.org/10.1111/j.1365–2036.2009.03934.x
29. Scarino M.L. A sideways glance: Take it or leave It? The role of Lactoferrin in Iron seguestration and delivery within the body // Genes & Nutrition. 2007. Vol. 2, issue 2. P. 161–162. https://doi.org/10.1007/s12263-007-0054-1
30. Tomasula P.M., Bonnaillie L.M. Crossflow microfiltration in the dairy industry // Emerging Dairy Processing Technologies: Opportunities for the Dairy Industry / N. Datta, P.M. Tomasula. N.Y.: John Wiley & SonsEditors, 2015. P. 1–32. https://doi.org/10.1002/9781118560471.ch1
31. Wakabayashi H., Oda H., Yamauchi K., Abe F. Lactoferrin for prevention of common viral infections // Journal of Infection and Chemotherapy. 2014. Vol. 20, issue 11. P. 666–671. https://doi.org/10.1016/j.jiac.2014.08.003
32. Ward P.P., Paz E., Conneely O.M. Multifunctional roles of Lactoferrin: A critical overview //Cellular and Molecular Life Sciences. 2005. Vol. 62. P. 2540–2548. https://doi.org/10.1007/s00018-005-5369-8
Рецензия
Для цитирования:
Донская Г.А., Чумакова И.В. Влияние температурного воздействия на концентрацию лактоферрина в коровьем молоке. Хранение и переработка сельхозсырья. 2020;(3):20-30. https://doi.org/10.36107/spfp.2020.333
For citation:
Donskaya G.A., Chumakova I.V. Temperature Impact on Lactoferrin Concentration in Bovine Milk. Storage and Processing of Farm Products. 2020;(3):20-30. (In Russ.) https://doi.org/10.36107/spfp.2020.333