Анализ дисперсного состава яичного белка методом микроскопирования

В содержимом куриного яйца находятся в оптимальном соотношении все питательные вещества, необходимые для развития и поддержания жизни организма человека. Однако, даже при сравнительно непродолжительном хранении свойства яиц заметно изменяются в худшую сторону. Применяемая в настоящее время пастеризация, а также наиболее распространенные способы консервирования жидких яйцепродуктов – сушка и замораживание не обеспечивают микробиологическую стабильность и сохранность полезных свойств  продукта в течение его длительного хранения. В рамках исследований установлено, что обработка высоким давлением не только инактивирует микроорганизмы, но и придает новые полезные потребительские характеристики пищевым продуктам. В работе рассмотрены вопросы определения дисперсного состава образцов яичного белка методом микроскопирования. Проведен анализ дисперсного состава яичного белка после действия различного фиксированного давления при комнатной температуре. Определены зависимости площади и среднего диаметра частиц в белке от давления. Предложена математическая модель кинетики денатурации и коагуляции частиц яичного белка после его обработки внешним гидростатическим давлением при комнатной температуре. Установлено, что с повышением давления средний эквивалентный диаметр частиц в образце яичного белка после обработки давлением увеличивается. После действия давления 1009,9 МПа средний эквивалентный диаметр частиц образца увеличивается в 3,799 раза, по сравнению со средним эквивалентным диаметром частиц в яичном белке, обработанном давлением 220,4 МПа.

1. Агафонычев, В. П., Петрова, Т. И., & Кругалев, С. С. (2012). К вопросу оценки потребительских свойств куриных яиц разной категории. Птица и птицепродукты, 2, 12-17.

2. Виндхорст, Г. В. (2006). Изменение тенденций на яичном рынке. Яичный мир: приложение к журналу «Птица и птицепродукты», 2, 28-33.

3. Восканян, О. С, Паронян, В. Х., Шленская, Т. В. (2004). Исследование сруктурно-реологических свойств эмульсионных продуктов нового поколения. Хранение и переработка сельхозсырья, 10, 39-40

4. Рудакова, Т. (1998). Консервирование продуктов высоким давлением. Рыбное хозяйство, 5-6, 59-60.

5. Штеле, А. Л., & Филатов, А. И. (2012). Оценка качества пищевых яиц и моделирование их энергетической ценности. Достижения науки и техники АПК, 9, 64-66.

6. Эйнштейн, А., & Смолуховский, М. (1936). Доступные наблюдению молекулярные явления, противоречащие обычной термодинамике. В Броуновское движение (с. 197). Ленинград: ОНТИ.

7. Balny, C., Hayashi, R., Heremans, K., & Masson, P. (1992). From living systems to biomolecules. In High Pressure and Biotechnology (pp. 37-44). Montrouge: John Libbey Eurotext Ltd.

8. Balny, C., Hayashi, R., Heremans, K., & Masson, P. (1992). Pressure denaturation of proteins. In High Pressure and Biotechnology (pp. 89-99). Montrouge: John Libbey Eurotext Ltd.

9. Brandts, J. F., Oliveira, R. J., & Westort, C. (1970). Thermodynamics of protein denaturation effect of pressure on the denaturation of ribonuclease. Biochemistry, 9, 1038-1047. https://doi.org/10.1021/bi00806a045

10. Bridgman, P. W. (1914). The coagulation of albumen by pressure. The Journal of Biological Chemistry, 19, 511-512.

11. Buzrul, S. (2021). High hydrostatic pressure applications on liquid whole egg. World's Poultry Science Journal, 77(1), 71-90. https://doi.org/10.1080/00439339.2020.1866963

12. Funtenberger, S., Dumay, E., & Cheftel, J. C. (1995). Pressure-induced aggregation of B-Lactoglobulin in pH 7.0 buffers. Lebensmittel Wissenschaft und Technologie, 28, 410-418. https://doi.org/10.1016/0023-6438(95)90025-X

13. Gekko, K., & Hasegawa, Y. (1986). Compressibility-structure relationship of globular proteins. Biochemistry, 25, 6563-6571. https://doi.org/10.1021/bi00369a034

14. Gekko, K., & Yamagami, K. (1991). Flexibility of food proteins as revealed by compressibility. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 39, 57-62. https://doi.org/10.1021/jf00001a010

15. Gharbi, N., & Labbafi, M. (2018). Effect of processing on aggregation mechanism of egg white proteins. Food Chemistry, 252, 126-133. https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2018.01.088

16. Hauben, K. J. A., Wuytack, E. Y., Soontjens, C. C. F., & Michiels, C. W. (1996). High pressure transient sensitization of Escherichia coli to lysozyme and nisin by disruption of outer-membrane permeability. Journal of Food Protection, 59(4), 350-355. https://doi.org/10.4315/0362-028X-59.4.350

17. Hawley, S. A. (1971). Reversible pressure-temperature denaturation of chymo-trypsinigen. Biochemistry, 10, 2436-2442. https://doi.org/10.1021/bi00789a002

18. Holdsworth, D. & Simpson, R. (2016). Thermal Processing of Packaged Foods. Cham: Springer. https://doi.org/10.1007/978-3-319-24904-9

19. Jähne, B. (2005). Digital Image Processing. Berlin: Springer. https://doi.org/10.1007/3-540-27563-0

20. Knorr, D., & Heinz, V. (1999). Recent advances in high pressure processing of foods. New Food, 2, 15-19.

21. Li-Chan, E. C. Y., Powrie, W. D., & Nakai, A. S. (1995). The chemistry of eggs and egg products. In Egg Science and Technology (pp. 105-114). New York: Food Products Press.

22. Linton, M., McClements, J. M. J., & Patterson, M. F. (1999). Inactivation of Escherichia coli O157:H7 in orange juice using a combination of high pressure and mild heat. Journal of Food Protection, 62(3), 277-279. https://doi.org/10.4315/0362-028x-62.3.277

23. Messens, W., van Camp J., & Huyghebaert, A. (1997). The use of high pres-sure to modify the functionality of food proteins. Trends in Food Science and Technology, 8, 107-112. https://doi.org/10.1016/S0924-2244(97)01015-7

24. Mine, Y. (1995). Recent advances in the understanding of egg white protein functionality. Trends in Food Science & Technology, 6, 225-232. https://doi.org/10.1016/S0924-2244(00)89083-4

25. Muzammil, S., Kumar, Y., & Tayyab, S. (1999). Molten globule-like state of human serum albumin at low pH. European Journal of Biochemistry, 266(1), 26-32. https://doi.org/10.1046/j.1432-1327.1999.00810.x

26. Németh, C., Tóth, A., Hidas, K., Surányi, J., & Friedrich, L. (2020). High hydrostatic pressure treatment of liquid egg products. Journal of Physics: Conference Series, 1609, Article 012012. https://doi.org/10.1088/1742-6596/1609/1/012012

27. Ohmiya, K., Kajino, T., Shimizu, S., & Gekko, K. (1989). Effect of pressure on the association states of enzyme-treated casein. Agricultural Biological Chemistry, 53(1), 1-7. https://doi.org/10.1080/00021369.1989.10869259

28. Osuga, D. T., & Feeney, R. E. (1977). Egg proteins. In Food Proteins (pp.209-266). Westport: Avi Publishing Co.

29. Oxen, P., & Knorr, D. (1993). Baroprotective effects of high solute concentrations against inactivation of Rhodotorula rubra. Lebensmittel-Wissenschaft und Technologie, 26(3), 220-223. https://doi.org/10.1006/fstl.1993.1048

30. Palou, E., Lopez-Malo, A., Barbosa-Canovas, G. V., Welti-Chanes, J., & Swanson, B. G. (1997). Kinetic analysis of Zygosaccharomyces baili inactivation by high hydrostatic pressure. Lebensmittel-Wissenschaft und Technologie, 30(7), 703-708. https://doi.org/10.1006/fstl.1997.0261

31. Pico, G. A. (1997). Thermodynamic features of the thermal unfolding of human serum albumin. International Journal of Biological Macromolecules, 20(1), 63-73. https://doi.org/10.1016/s0141-8130(96)01153-1

32. Singh, A., Sharma, M., & Ramaswamy, H. S. (2015). Effect of high pressure treatment on rheological characteristics of egg components. International Journal of Food Properties, 18(3), 558-571. https://doi.org/10.1080/10942912.2013.837063

33. Sokolov, S., Sevatorov, N., & Selezneva, I. K. (2013). Development of the module for determining the temperature field in the high pressure chamber. Journal of EcoAgriTourism, 1(26), 51-54.

34. Suzuki, K., Miyosawa, Y., & Suzuki, C. (1963). Protein denaturation by high pressure. Measurement of turbidity of isoelectric ovalbumin and horse serum albumin under high pressure. Archives of Biochemistry and Biophysics, 101, 225-228.

35. Tang, T., Du, H., Tang, S., Jiang, Y., Tu, Y., Hu, M., & Xu, M. (2021). Effects of incorporating different kinds of peptides on the foaming properties of egg white powder. Innovative Food Science & Emerging Technologies, 72, Article 102742. https://doi.org/10.1016/j.ifset.2021.102742

36. Van Camp, J., & Huyghebaert, A. (1995). High pressure-induced gel formation of a whey protein and haemoglobin protein concentrate. Lebensmittel Wissenschaft und Technologie, 28(1), 111-117. https://doi.org/10.1016/s0023-6438(95)80021-2

37. Wong, P. T. T., & Heremans, K. (1988). Pressure effects on protein secondary structure and hydrogen deuterium exchange in chymotrypsinogen: Fourier transform infrared spectroscopic study. Biochemica et Biophysica Acta, 956(1), 1-9. https://doi.org/10.1016/0167-4838(88)90291-9

38. Zhao,Y., Feng, F., Yang, Y., Xiong, C., Xu, M., & Tu, Y. (2021). Gelation behavior of egg yolk under physical and chemical induction: A review. Food Chemistry, 355, Article 129569. https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2021.129569

39. Zipp, A., & Kauzmann, W. (1973), Pressure denaturation of metmyoglobin. Biochemistry, 12(21), 4217-4228. https://doi.org/10.1021/bi00745a028